Aurait-il véritablement une connexion entre le sucre, plus précisément des glycoprotéines et la maladie d’Alzheimer ? Cette molécule de sucre complexe pourrait être une nouvelle cible pour les tests de diagnostic précoce, les traitements et éventuellement la prévention de la maladie d’Alzheimer.
Des scientifiques de l’Université Johns Hopkins (première université de recherches scientifiques en médecine et santé publique des États-Unis, Baltimore, Maryland) ont identifié une molécule de sucre, le glycane, parti de la qui pourrait jouer un rôle crucial dans le développement de la maladie d’Alzheimer.
L’équipe de chercheurs a découvert qu’un type spécifique de glycane, une molécule de sucre complexe, pourrait constituer une nouvelle cible pour les tests de diagnostic précoce, les traitements et peut-être la prévention de la maladie d’Alzheimer.
Après avoir pris connaissance de cette étude, une question pertinente émerge : peut-on empêcher, ou au moins ralentir, la dégénérescence de nos glycoprotéines ? Une première piste serait l’alimentation. Découvrez les possibilités qui se présentent potentiellement.
La maladie d’Alzheimer – une épidémie silencieuse avec une progression inquiétante
La maladie d’Alzheimer est une maladie progressive et neurodégénérative. Cette pathologie, incluant les maladies apparentées, toucherait environ 1.3 millions de personnes, 225 000 nouveaux cas étant dépistés chaque année. Si l’on inclut les personnes qui aident et encadrent les malades, plus de 3 millions de personnes seraient concernées. L’Inserm précise que cette maladie dégénérative touche 2 % des personnes avant 65 ans, et 15 % de la population au-delà de 80 ans.
De plus, ce qui est un fait inquiétant, seuls 35 % des malades seraient diagnostiqués.
Dans le monde, plus de 35,6 millions de personnes sont touchées par la maladie d’Alzheimer, 55 millions de personnes souffrent de démences. Chaque année, on dénombre 10 millions de nouveaux cas, soit 1 nouveau malade toutes les 3 secondes (source World Alzheimer Report 2015). Selon les prévisions de l’Organisation Mondiale de la Santé (OMS), le nombre de malades devrait presque doubler tous les 20 ans.
Zoom sur la maladie d’Alzheimer
La maladie d’Alzheimer affecte principalement la mémoire, mais également d’autres fonctions cognitives. Elle touche, entre autres, le langage, la communication, le raisonnement ou encore l’apprentissage.
Au début, l’hippocampe diminue en volume. En même temps, le lien entre mémoire à court terme et à long terme se fait plus difficilement. Au fur et à mesure comme elle progresse, la pathologie touchera de plus en plus de zones du cerveau et rendra les actes de la vie quotidienne difficiles voire impossibles. Cette maladie évolue donc généralement vers une perte d’autonomie.
Les causes de la maladie d’Alzheimer
La maladie d’Alzheimer est causée par une lente dégénérescence des neurones. La mémoire à court terme est la première affectée (dégénérescence des neurones au niveau de l’hippocampe), puis la maladie s’étend petit à petit à l’ensemble du cerveau.
Cette dégénérescence est due à la modification de deux molécules :
- Le peptide bêta-amyloïde : ce peptide est naturellement présent dans le cerveau. Mais lors de cette pathologie, il s’accumule anormalement et forme des plaques, dites plaques amyloïdes. Cette accumulation est toxique pour les cellules nerveuses.
- La protéine tau : cette protéine de structure des neurones est modifiée chez les patients atteints. Cette modification qui provoque successivement la désorganisation des neurones et une accumulation de filaments à l’intérieur de ces derniers (dégénérescence neurofibrillaire), puis la mort des cellules nerveuses.
La maladie d’Alzheimer provoque donc la mort des cellules nerveuses du cerveau en raison de l’accumulation des protéines nocives amyloïdes et tau.
Les cellules immunitaires du cerveau, appelées microglies, sont responsables de l’élimination des formes d’amyloïdes et de tau responsables de la maladie.
Lorsque ce processus est altéré, la maladie d’Alzheimer est plus susceptible de se produire.
La recherche d’un élément ligand (ou la molécule connectrice) : une glycoprotéine
« Les récepteurs ne sont pas actifs de manière autonome. Il faut qu’un élément se connecte à eux afin de bloquer la microglie de nettoyer ces protéines toxiques dans le cerveau », a déclaré Ronald Schnaar, professeur de pharmacologie à la faculté de médecine de l’université Johns Hopkins et directeur du laboratoire qui a dirigé l’étude.
Cet élément est le ligand CD33. Des études antérieures menées par les chercheurs ont montré que pour le CD33, ces molécules « connectrices » sont des sucres spéciaux appelés glycanes, qui sont transportés dans la cellule par des protéines spécialisées qui les aident à trouver leurs récepteurs appropriés.
Pour identifier la glycoprotéine spécifique qui se lie au CD33, l’équipe de recherche de Ronald Schnaar a obtenu du tissu cérébral de cinq personnes décédées de la maladie d’Alzheimer et de cinq personnes décédées d’autres causes au Centre de recherche sur la maladie d’Alzheimer de l’Université Johns Hopkins. Parmi les milliers de glycoprotéines qu’ils ont recueillies à partir des tissus cérébraux, une seule était liée au CD33.
Pour approfondir : Qu’est-ce que le glycane ?
Un glycane est un polymère composé de monosaccharides. Ces monosaccharides sont reliés entre eux par une liaison dite glycosidique.
Dans tout organisme d’êtres vivants, les glycanes sont présents à la surface de toutes les cellules. Ils jouent un rôle fondamental dans les membranes cellulaires et la communication intercellulaire. Ils permettent le dialogue de la cellule avec le milieu extérieur.
Ils sont impliqués dans de nombreux processus biologiques dès le début de la vie : fertilisation, développement embryonnaire, développement cellulaire, migration des neurones, etc. Ils servent aussi à des fins de structure, de stockage d’énergie et de régulation du système.
Il existe des glycanes végétaux, animaux et microbiens. Par exemple, les végétaux produisent des glycanes complexes et particulièrement résistants, dont la cellulose.
Et les glycoprotéines ?
Les glycanes forment avec les protéines ou les lipides présents dans les membranes cellulaires des glycoprotéines et des glycolipides membranaires.
Une glycoprotéine est une protéine (venant des acides aminés) portant un ou plusieurs groupements d’oligosaccharides (sucres ou glucides complexes, des osides). Après l’hydrolyse cellulaire qui est une réaction chimique, ces osides fournissent un ou plusieurs oses qui sont des sucres simples. Pour ces derniers, aucune autre réaction chimique n’est plus possible. La glycoprotéine est donc une molécule née d’une liaison entre un sucre et une protéine.
Les glycoprotéines jouent un rôle fondamental et diversifié dans notre organisme. Voici quelques fonctions importantes :
- Communication cellulaire : les glycoprotéines présentes à la surface des cellules servent de récepteurs pour diverses molécules, comme les hormones ou les neurotransmetteurs. Elles permettent ainsi aux cellules de communiquer entre elles et de répondre à différents signaux.
- Reconnaissance cellulaire : elles jouent un rôle crucial dans la reconnaissance des cellules entre elles. Elles permettent, par exemple, au système immunitaire de distinguer les cellules de l’organisme des agents pathogènes.
- Coagulation sanguine : certaines glycoprotéines sont essentielles à la formation du caillot sanguin, permettant ainsi de stopper les hémorragies.
- Fécondation : elles sont présentes sur les spermatozoïdes et les ovules et permettent ainsi la reconnaissance et la fusion de ces cellules, étape indispensable à la reproduction.
- Transport : certaines glycoprotéines transportent des molécules à travers les membranes cellulaires.
- Structure cellulaire : elles contribuent à maintenir la structure et la forme des cellules.
Bien comprendre la différence entre glycanes et glycoprotéines
Afin de bien comprendre la différence entre les glycanes et les glycoprotéines, j’ose cette analogie simple :
Imaginez une glycoprotéine comme un gâteau complet.
La partie protéique (dans un sens d’imaginaire, non alimentaire, bien sûr !) serait la pâte (biscuit, fond), qui donne la forme et la structure au gâteau. Et les glycanes, ce seraient les décorations en sucre, comme le glaçage, les décorations en crème fouettée, les fruits confits, les amandes effilées, etc. Ces décorations donnent au gâteau son aspect final et sa saveur unique, mais elles ne peuvent exister sans la structure du biscuit.
A quoi sert cette image placative ?
Ainsi, on peut mieux comprendre que :
- La glycoprotéine est une molécule complexe composée d’une partie protéique et d’une ou plusieurs parties glucidiques. Ces composants sont interdépendants.
- Le glycane représente les parties glucidiques de la molécule glycoprotéine. Ce sont des chaînes de sucres, plus ou moins longues et complexes, qui sont attachées à la protéine.
Donc, pour résumer :
- Un glycane est toujours présent dans une glycoprotéine.
- C’est la partie sucrée de la molécule.
- La nature et la position des glycanes sur la protéine vont influencer ses propriétés et ses fonctions dans l’organisme.
Quand les glycoprotéines deviennent dangereuses pour notre santé
Plusieurs situations peuvent rendre les glycoprotéines dangereuses :
- Modifications structurales : des modifications dans la structure des glycoprotéines, comme des changements dans la séquence d’acides aminés ou dans la composition des glucides, peuvent altérer leur fonction et les rendre toxiques. C’est le cas par exemple dans certaines maladies neurodégénératives comme la maladie d’Alzheimer.
- Surproduction : une production excessive de certaines glycoprotéines peut entraîner leur accumulation dans les tissus et perturber les processus cellulaires normaux.
- Dysfonctionnement des enzymes : les enzymes qui modifient les glycoprotéines peuvent être altérées, ce qui conduit à la production de glycoprotéines anormales.
En prenant le cas de la maladie d’Alzheimer, les glycoprotéines peuvent devenir neurodégénératives en cas de présence de :
- La protéine précurseur amyloïde (APP) : c’est une glycoprotéine transmembranaire qui, lorsqu’elle est anormalement clivée, donne naissance à des fragments peptidiques appelés bêta-amyloïdes. Ces fragments s’accumulent dans le cerveau et forment des plaques séniles, l’une des caractéristiques pathologiques de la maladie d’Alzheimer.
- La protéine Tau : bien que ce ne soit pas une glycoprotéine à proprement parler, la protéine Tau, qui joue un rôle important dans la stabilisation des microtubules, peut subir des modifications liées à la glycosylation (ajout de sucres) et contribuer ainsi à la formation des enchevêtrements neurofibrillaires, une autre caractéristique de la maladie.
Pourquoi ces modifications sont-elles dangereuses ?
Les modifications des glycoprotéines dans la maladie d’Alzheimer entraînent une cascade d’événements qui endommagent les neurones :
- Formation de dépôts : les fragments bêta-amyloïdes et les protéines Tau forment des dépôts qui perturbent le fonctionnement des neurones.
- Inflammation : ces dépôts provoquent une réaction inflammatoire qui aggrave les dommages neuronaux.
- Mort neuronale : au fil du temps, les neurones endommagés meurent, entraînant une perte progressive des fonctions cognitives.
Ainsi, les glycoprotéines, bien qu’essentielles à notre organisme, peuvent être à l’origine de maladies graves lorsque leur structure ou leur fonction est altérée.
Comment l’étude sur la glycoprotéine et la maladie d’Alzheimer a-t-elle été réalisée ?
Les chercheurs ont utilisé des outils chimiques pour déconstruire le glycane étape par étape, en établissant l’identité et l’ordre de ses éléments constitutifs. Les chercheurs ont identifié la partie glycane de la glycoprotéine comme étant du sulfate de kératane sialylé et ont déterminé l’identité du composant protéique en prenant son « empreinte digitale » à l’aide de la spectroscopie de masse.
En comparant la composition moléculaire de la protéine avec une base de données de structures protéiques connues, l’équipe de recherche a pu conclure que la partie protéique de la glycoprotéine était le récepteur tyrosine phosphatase (RPTP) zêta. Les chercheurs ont nommé la structure glycoprotéique combinée RPTP zêta S3L.
« Nous soupçonnons que la signature glycanique portée par RPTP zeta pourrait avoir un rôle similaire dans la désactivation de la microglie via CD33 », a déclaré Anabel Gonzalez-Gil Alvarenga, chercheuse postdoctorale au laboratoire Schnaar et première auteure de l’étude.
D’autres expériences ont montré que le tissu cérébral des cinq personnes décédées des suites de la maladie d’Alzheimer contenait plus de deux fois plus de RPTP zeta S3L que les donneurs qui n’étaient pas atteints de la maladie.
« L’identification de cette glycoprotéine unique constitue une étape vers la découverte de nouvelles cibles médicamenteuses et potentiellement de diagnostics précoces pour la maladie d’Alzheimer », a déclaré Gonzalez-Gil.
Ensuite, les chercheurs prévoient d’étudier plus en détail la structure du RPTP zeta S3L pour déterminer comment ses glycanes attachés confèrent à la glycoprotéine sa capacité unique à interagir avec CD33.
Conséquence potentielle de cette recherche : détection et traitement beaucoup plus précoce de la maladie d’Alzheimer
Les implications potentielles de cette recherche concernant les glycoprotéines et la maladie d’Alzheimer sont vastes.
Actuellement, la maladie d’Alzheimer est diagnostiquée à l’aide d’examens cérébraux, de tests cognitifs et d’évaluations des symptômes du patient. Cependant, ces méthodes ne sont pas infaillibles et ne permettent pas de détecter la maladie à un stade précoce.
Si la molécule de glycane identifiée par les chercheurs de Johns Hopkins peut effectivement être utilisée comme marqueur diagnostique, les médecins pourraient l’utiliser pour identifier la maladie d’Alzheimer beaucoup plus tôt qu’il n’est actuellement possible de le faire. Cela permettrait un traitement plus précoce, ce qui pourrait ralentir, voire stopper, la progression de la maladie.
De plus, l’identification de cette glycoprotéine offre une cible potentielle pour le développement de nouveaux traitements contre la maladie d’Alzheimer. Il n’existe actuellement aucun médicament capable de guérir ou même d’arrêter la progression de la maladie . La plupart des traitements connus à ce jour se concentrent sur la gestion des symptômes plutôt que sur la cause sous-jacente.
Si les chercheurs peuvent développer des médicaments ciblant la glycoprotéine identifiée par l’équipe de Johns Hopkins, cela pourrait conduire au développement de traitements plus efficaces ciblant la cause profonde de la maladie d’Alzheimer.
D’autres recherches sur les glycanes en cours
L’équipe de recherche de l’Université Johns Hopkins n’est pas la seule à étudier le rôle des glycanes dans la maladie d’Alzheimer. D’autres équipes de recherche ont également identifié des glycanes spécifiques associés à la maladie.
Par exemple, une équipe de chercheurs de l’Université de Manchester au Royaume-Uni a identifié un glycane spécifique présent dans le cerveau des personnes atteintes de la maladie d’Alzheimer. Ce glycane se trouve sur une protéine appelée bêta-amyloïde, un composant majeur des plaques amyloïdes caractéristiques de la maladie d’Alzheimer.
Les chercheurs de Manchester ont découvert que ce glycane provoque l’agglutination de la protéine bêta-amyloïde, formant ainsi des plaques plus grandes. Cela entraîne à son tour une inflammation et la mort des cellules cérébrales, contribuant ainsi au développement de la maladie d’Alzheimer.
D’autres recherches se sont concentrées sur le rôle des glycanes dans le système immunitaire. Les glycanes sont connus pour jouer un rôle important dans la réponse immunitaire et les chercheurs pensent qu’ils pourraient également être impliqués dans le développement de la maladie d’Alzheimer.
L’identification de glycanes spécifiques associés à la maladie d’Alzheimer ouvre de nouvelles perspectives de recherche sur les causes et les traitements potentiels de la maladie. Bien qu’il reste encore beaucoup à apprendre sur le rôle des glycanes dans la maladie d’Alzheimer, les travaux réalisés par les chercheurs de Johns Hopkins et d’autres institutions constituent une avancée importante dans la lutte contre cette maladie dévastatrice.
L’influence de l’alimentation sur la production des glycoprotéines
Maintenant, en connaissant le contenu de cette étude, quelles sont nos possibilités afin d’éviter la dégénérescence de nos glycoprotéines ?
Comme constaté, le lien entre notre alimentation, la qualité de nos glycoprotéines et le développement de maladies neurodégénératives comme la maladie d’Alzheimer, mais aussi de pathologies métaboliques comme le diabète, le syndrome métabolique ou la résistance à l’insuline, est un sujet complexe et qui fait l’objet de nombreuses études.
Mais une chose est sûre : on peut influencer la production adéquate des glycoprotéines au sein de notre corps ! Pour cela, on explore quelques pistes, qui ne font pas partie de cette étude susmentionnée – en tout cas, pour le moment.
L’alimentation, un levier potentiel pour influencer les glycoprotéines
Notre alimentation joue un rôle crucial dans la production et la qualité de nos glycoprotéines.
Le rôle des glucides et des sucres dans la santé des glycoprotéines – Un contrôle sur la qualité et quantité s’impose
La quantité et la qualité des sucres et glucides consommés influencent directement la glycosylation, c’est-à-dire le processus d’ajout de sucres aux protéines pour former des glycoprotéines.
Les glucides sont présents dans pratiquement tous les aliments (hors viandes, volailles, produits de la mer et quelques produits laitiers). On les trouve sous forme complexe et saine dans les produits naturels et entiers (légumes, légumineuses, graines, grains entiers, fruits, produits laitiers naturels), ou sous forme ajoutée dans les produits raffinés, transformés et ultratransformés. Tout généralement, il faut maintenir que tous les glucides consommés jouent un rôle central dans la formation des glycoprotéines !
Un excès de sucres simples et de glucides à index glycémique élevé, comme ceux présents dans les aliments ultra-transformés et les boissons sucrées, donc des aliments qui contiennent des farines et céréales blanches raffinées, du sucre blanc raffiné, du riz blanc etc., peut altérer la structure de ces molécules et favoriser la formation de composés toxiques.
Pour préserver la santé des glycoprotéines, privilégiez les sucres complexes contenus dans les fruits, les légumes, les légumineuses, les graines, les fruits secs et oléagineux, le quinoa, et, éventuellement, si vous en consommez, dans les céréales complètes. Et même au sein de ces groupes, choisissez les glucides à index glycémique bas et moyen, mais jamais haut ! Ces sucres sont libérés plus lentement dans l’organisme, évitant ainsi les pics de glycémie qui peuvent endommager les cellules.
Un excès de sucres simples, notamment ceux présents dans les aliments ultratransformés, peut favoriser la formation de liaisons glycosidiques anormales et altérer la structure des glycoprotéines.
Les acides gras (graisses, lipides) – Des alliés pour les glycoprotéines, même les graisses saturées !
Les acides gras, lipides ou graisses, notamment les oméga-3 présents dans les poissons gras, les noix et les graines comme le lin, sont essentiels au bon fonctionnement de nos cellules.
Les bonnes graisses influencent la composition des membranes cellulaires, y compris celles impliquées dans la production des glycoprotéines. En consommant suffisamment d’acides gras oméga-3, vous pouvez aider à maintenir la fluidité des membranes et à favoriser la production de glycoprotéines de qualité.
Zoom sur les graisses saturées
Toutes les graisses saturées ne sont pas égales ! On ne peut pas assez souligner ce fait méconnu ! Le simple fait qu’une graisse soit saturée ne suffit pas à déterminer son impact sur la santé, et encore moins sur les glycoprotéines.
L’influence des graisses saturées sur les glycoprotéines est un sujet complexe et qui fait encore l’objet de nombreuses recherches. Cependant, nous pouvons faire quelques distinctions importantes :
- Graisses saturées naturelles : il s’agit de graisses saturées présentes dans les produits laitiers entiers non transformés (fromages), les viandes grasses, les avocats, la noix de coco et certains fruits à coque comme les noix, noisettes, noix de cajou, noix de pécan, noix du Brésil, etc. Ces graisses font partie intégrante de l’alimentation humaine depuis des millénaires. Bien qu’elles aient été longtemps décriées, des études récentes suggèrent qu’elles ne sont pas aussi néfastes pour la santé cardiovasculaire qu’on le pensait auparavant. Leur impact sur les glycoprotéines est encore mal connu, mais il est probable qu’elles interagissent avec d’autres nutriments présents dans ces aliments pour produire des effets complexes.
- Graisses saturées modifiées : on les retrouve dans les aliments ultratransformés, comme les fritures, les produits industriels, les plats préparés, les pâtisseries, les produits laitiers industriels, les glaces, et les viennoiseries. Ces graisses ont subi des processus industriels qui modifient leur structure moléculaire et leur composition en acides gras. Elles sont souvent associées à des additifs, des sucres et d’autres ingrédients qui peuvent avoir des effets délétères sur la santé. Ces graisses saturées modifiées sont plus susceptibles d’influencer négativement la qualité des glycoprotéines en favorisant l’inflammation et l’oxydation, même quand il ne s’agit pas toujours des graisses trans qui sont néfastes par définition.
Cette distinction est très importante, mais parfois inconnu par le grand public. Pourtant, il y a de grandes différences entre les graisses saturées naturelles et transformées concernant :
- La matrice alimentaire : les graisses saturées ne se trouvent pas isolées dans les aliments. Elles sont accompagnées d’autres nutriments, de fibres, de vitamines et de minéraux qui peuvent moduler leurs effets sur l’organisme. Par exemple, les graisses saturées présentes dans le fromage sont accompagnées de calcium, de protéines et de vitamines B, qui ont des effets bénéfiques sur la santé.
- Le processus de transformation : les processus industriels utilisés pour produire les graisses modifiées peuvent générer des sous-produits toxiques qui peuvent altérer les fonctions cellulaires et favoriser le développement de maladies chroniques.
- les effets systémiques : l’impact des graisses sur la santé ne se limite pas à leur effet direct sur les glycoprotéines. Les graisses influent sur le métabolisme, l’inflammation, la sensibilité à l’insuline et d’autres processus biologiques qui peuvent indirectement affecter la qualité des glycoprotéines.
Vous aurez donc compris qu’il est trop simpliste de généraliser les effets des graisses saturées. Il est essentiel de distinguer les graisses naturelles des graisses modifiées et de prendre en compte la matrice alimentaire dans laquelle elles sont présentes. Pour minimiser les risques pour la santé, il est recommandé de privilégier les graisses naturelles présentes dans les aliments non transformés et de limiter la consommation de graisses modifiées.
Vitamines et minéraux : des nutriments-clés pour la glycosylation
Certaines vitamines et minéraux sont indispensables à la glycosylation, le processus qui consiste à ajouter des sucres aux protéines pour former des glycoprotéines. Comme exemples, on pourrait citer
- La vitamine C, par exemple, est essentielle à la synthèse du collagène, une protéine riche en glycoprotéines, qui assure la solidité de nos tissus.
- Le cuivre est un cofacteur de nombreuses enzymes impliquées dans la glycosylation.
Pour garantir un apport suffisant en ces micronutriments, variez votre alimentation et privilégiez les fruits, les légumes, les légumineuses, les graines et oléagineux, mais également les poissons sauvages, les fruits de mer et les viandes ou volailles biologiques, nourries à l’herbe sans soja.
Le microbiote intestinal – Son rôle crucial insoupçonné pour la glycosylation
Notre microbiote intestinal, cet écosystème de bactéries qui colonise notre tube digestif, joue un rôle crucial dans la digestion et l’absorption des nutriments, mais aussi dans la production de certaines molécules qui peuvent influencer la glycosylation.
Une alimentation riche en fibres, en prébiotiques et en probiotiques favorise la croissance de bactéries bénéfiques pour notre santé et peut ainsi contribuer à améliorer la qualité de nos glycoprotéines.
Pour nourrir votre microbiote, consommez des légumes, des fruits, des légumineuses, des céréales complètes et des aliments fermentés comme le yaourt, la choucroute, le kéfir et le kombucha. La fermentation des aliments est une méthode précieuse pour augmenter les bienfaits des micronutriments, et la plupart des légumes et fruits est adaptée à la fermentation lactique ! Mais également des graines comme le lin ou le chia, ou encore le son et les flocons d’avoine (complets), sont des alliés importants.
L’alimentation anti-inflammatoire et antioxydante pour combattre la dégénérence des glycoprotéines
L’inflammation chronique est un facteur de risque important dans de nombreuses maladies, dont celles liées à la dégénérescence des glycoprotéines.
Les aliments anti-inflammatoires et antioxydants peuvent aider à moduler cette inflammation et à protéger les cellules. Les polyphénols, présents en abondance dans les fruits, les légumes, le thé et le café, sont des antioxydants puissants qui aident à neutraliser les radicaux libres responsables du stress oxydatif et des dommages cellulaires causées par la toxémie.
En réduisant l’inflammation, les polyphénols peuvent contribuer à préserver la qualité des glycoprotéines et à prévenir leur dégradation. Pour bénéficier de leurs bienfaits, privilégiez les aliments colorés comme les baies, les légumes à feuilles vertes et les fruits rouges.
L’influence de la consommation simultanée de glucides raffinés et de mauvaises graisses
L’association de glucides à index glycémique élevé (comme sucre blanc et tous les produits qui en contiennent, pain blanc, viennoiseries, gâteaux, pâtes blanches et raffinées, riz blanc, etc.) et de mauvaises graisses (acides gras trans, huiles végétales raffinées et hydrogénées, margarines, graisses saturées modifiées et ultratransformées, huiles de friture, etc.) amplifie les effets néfastes sur la santé, notamment en favorisant la formation de produits de glycation avancés (AGEs).
Ces molécules toxiques peuvent altérer la structure des protéines, dont les glycoprotéines, et accélérer le processus de vieillissement cellulaire. De plus, cette association alimentaire peut favoriser la résistance à l’insuline, un état précurseur du diabète et associé à un risque accru de maladies neurodégénératives comme Alzheimer.
Pour limiter les dégâts, il est recommandé de séparer la consommation de glucides et de lipides dans les repas et de privilégier les glucides complexes, les protéines et les bonnes graisses (oméga-3) présentes dans les poissons gras, les noix et les graines.
En séparant les glucides et les lipides dans les repas, le pancréas est moins sollicité pour sécréter de l’insuline, ce qui peut aider à améliorer la sensibilité à l’insuline et à réduire les pics de glycémie.
Le régime cétogène, qui réduit drastiquement l’apport en glucides, pourrait théoriquement limiter la production de glycoprotéines anormales en réduisant la disponibilité des sucres pour la glycosylation. Cependant, les études sur l’impact du régime cétogène sur la maladie d’Alzheimer sont encore limitées et les résultats sont mitigés.
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Sources :
Sources / Crédits images :
- Ligand CD33 : Journal of Biological Chemistry
- Plaques bêta-amyloïdes et tau : Flickr, by NIH Image Gallery, Public Domain
- Microbiote intestinal : Flickr, by NIH Image Gallery, Public Domain
- Pixabay, Public Domain, libre de droits
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